Biochimie

La biochimie, parfois appelée chimie biologique, est l’étude des processus chimiques à l’intérieur et en relation avec les organismes vivants. Les processus biochimiques donnent lieu à la complexité de la vie.

Par exemple, dans chaque cellule vivante, il existe un processus biologique crucial, appelé respiration. Ce processus est la conversion du glucose en une forme d’énergie utile, qui est l’ATP (adénosine triphosphate). L’étude de la biochimie révèle les nombreux processus chimiques impliqués dans la conversion du glucose en dioxyde de carbone et en eau.

Sous-discipline à la fois de la biologie et de la chimie, la biochimie peut être divisée en trois domaines; biologie structurale, enzymologie et métabolisme. Au cours des dernières décennies du 20e siècle, la biochimie a réussi à expliquer les processus vivants à travers ces trois disciplines. Presque tous les domaines des sciences de la vie sont découverts et développés par la méthodologie et la recherche biochimiques. La biochimie se concentre sur la compréhension de la base chimique qui permet aux molécules biologiques de donner naissance aux processus qui se produisent dans les cellules vivantes et entre les cellules, ce qui à son tour est grandement lié à l’étude et à la compréhension des tissus et des organes, ainsi qu’à la structure et à la fonction de l’organisme.

La biochimie est étroitement liée à la biologie moléculaire, l’étude des mécanismes moléculaires des phénomènes biologiques.

Une grande partie de la biochimie traite des structures, des fonctions et des interactions des macromolécules biologiques, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les lipides, qui fournissent la structure des cellules et remplissent de nombreuses fonctions associées à la vie. La chimie de la cellule dépend également des réactions de molécules et d’ions plus petits. Ceux-ci peuvent être inorganiques (par exemple, eau et ions métalliques) ou organiques (par exemple, les acides aminés, qui sont utilisés pour synthétiser des protéines). Les mécanismes par lesquels les cellules exploitent l’énergie de leur environnement via des réactions chimiques sont connus sous le nom de métabolisme. Les découvertes de la biochimie sont appliquées principalement en médecine, nutrition et agriculture. En médecine, les biochimistes étudient les causes et les remèdes des maladies. En nutrition, ils étudient comment maintenir la santé et le bien-être et étudient les effets des carences nutritionnelles. En agriculture, les biochimistes étudient le sol et les engrais. Ils essaient également de découvrir des moyens d’améliorer la culture des cultures, le stockage des cultures et la lutte antiparasitaire.

Histoire

Article principal: Histoire de la biochimie

Gerty Cori et Carl Cori ont remporté conjointement le prix Nobel en 1947 pour leur découverte du cycle de Cori au RPMI.

Dans sa définition la plus large, la biochimie peut être considérée comme une étude des composants et de la composition des êtres vivants et de la manière dont ils se réunissent pour devenir la vie. En ce sens, l’histoire de la biochimie peut donc remonter aussi loin que les anciens Grecs. Cependant, la biochimie en tant que discipline scientifique spécifique a commencé au XIXe siècle, ou un peu plus tôt, selon l’aspect de la biochimie sur lequel se concentre. Certains ont fait valoir que le début de la biochimie pourrait avoir été la découverte de la première enzyme, la diastase (maintenant appelée amylase), en 1833 par Anselme Payen, tandis que d’autres ont considéré la première démonstration d’Eduard Buchner d’un processus biochimique complexe de fermentation alcoolique dans des extraits acellulaires en 1897 pour être la naissance de la biochimie. Certains pourraient également désigner comme son début les travaux influents de 1842 de Justus von Liebig, Chimie animale, ou Chimie organique dans ses applications à la physiologie et à la pathologie, qui présentaient une théorie chimique du métabolisme, ou même plus tôt aux études du 18e siècle sur la fermentation. et la respiration d’Antoine Lavoisier. De nombreux autres pionniers dans le domaine qui ont aidé à découvrir les couches de complexité de la biochimie ont été proclamés fondateurs de la biochimie moderne. Emil Fischer, qui a étudié la chimie des protéines, et F. Gowland Hopkins, qui a étudié les enzymes et la nature dynamique de la biochimie, représentent deux exemples des premiers biochimistes.

Le terme «biochimie» lui-même est dérivé d’une combinaison de biologie et de chimie. En 1877, Felix Hoppe-Seyler a utilisé le terme (biochimie en allemand) comme synonyme de chimie physiologique dans l’avant-propos du premier numéro de Zeitschrift für Physiologische Chemie (Journal of Physiological Chemistry) où il a plaidé pour la création d’instituts dédiés à ce domaine d’études. Le chimiste allemand Carl Neuberg est cependant souvent cité pour avoir inventé le mot en 1903, tandis que certains l’ont crédité à Franz Hofmeister.

On croyait autrefois que la vie et ses matériaux avaient une propriété ou une substance essentielle (souvent désignée sous le nom de «principe vital») distincte de celle trouvée dans la matière non vivante, et on pensait que seuls les êtres vivants pouvaient produire les molécules de la vie. Puis, en 1828, Friedrich Wöhler a publié un article sur la synthèse de l’urée, prouvant que des composés organiques peuvent être créés artificiellement. Depuis, la biochimie a progressé, notamment depuis le milieu du XXe siècle, avec le développement de nouvelles techniques telles que la chromatographie, la diffraction des rayons X, l’interférométrie à double polarisation, la spectroscopie RMN, le marquage radio-isotopique, la microscopie électronique et les simulations de dynamique moléculaire. Ces techniques ont permis la découverte et l’analyse détaillée de nombreuses molécules et voies métaboliques de la cellule, telles que la glycolyse et le cycle de Krebs (cycle de l’acide citrique), et ont conduit à une compréhension de la biochimie au niveau moléculaire. Philip Randle est bien connu pour sa découverte dans la recherche sur le diabète est peut-être le cycle glucose-acide gras en 1963. Il a confirmé que les acides gras réduisent l’oxydation du sucre par le muscle. Une oxydation élevée des graisses était responsable de la résistance à l’insuline.

Un autre événement historique important en biochimie est la découverte du gène et son rôle dans le transfert d’informations dans la cellule. Dans les années 1950, James D. Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin et Maurice Wilkins ont joué un rôle déterminant dans la résolution de la structure de l’ADN et en suggérant sa relation avec le transfert génétique de l’information. En 1958, George Beadle et Edward Tatum ont reçu le prix Nobel pour leurs travaux sur les champignons montrant qu’un gène produit une enzyme. En 1988, Colin Pitchfork a été la première personne reconnue coupable de meurtre avec des preuves ADN, ce qui a conduit à la croissance de la médecine légale. Plus récemment, Andrew Z. Fire et Craig C. Mello ont reçu le prix Nobel 2006 pour avoir découvert le rôle de l’interférence ARN (ARNi), dans le silence de l’expression génique.

Matières premières: les éléments chimiques de la vie

Articles principaux: Composition du corps humain et minéral diététique

Environ deux douzaines d’éléments chimiques sont essentiels à divers types de vie biologique. La plupart des éléments rares sur Terre ne sont pas nécessaires à la vie (les exceptions étant le sélénium et l’iode) [citation nécessaire], tandis que quelques éléments communs (aluminium et titane) ne sont pas utilisés. La plupart des organismes partagent des besoins en éléments, mais il existe quelques différences entre les plantes et les animaux. Par exemple, les algues marines utilisent du brome, mais les plantes et les animaux terrestres semblent n’en avoir besoin. Tous les animaux ont besoin de sodium, mais certaines plantes n’en ont pas. Les plantes ont besoin de bore et de silicium, mais les animaux peuvent ne pas (ou peuvent avoir besoin de très petites quantités).

Seuls six éléments – le carbone, l’hydrogène, l’azote, l’oxygène, le calcium et le phosphore – représentent près de 99% de la masse des cellules vivantes, y compris celles du corps humain (voir la composition du corps humain pour une liste complète). En plus des six éléments principaux qui composent la majeure partie du corps humain, les humains ont besoin de plus petites quantités, peut-être 18 de plus.

Biomolécules

Article principal: Biomolécule

Les quatre principales classes de molécules en biochimie (souvent appelées biomolécules) sont les glucides, les lipides, les protéines et les acides nucléiques. De nombreuses molécules biologiques sont des polymères: dans cette terminologie, les monomères sont des macromolécules relativement petites qui sont liées entre elles pour créer de grandes macromolécules appelées polymères. Lorsque les monomères sont liés entre eux pour synthétiser un polymère biologique, ils subissent un processus appelé synthèse de déshydratation. Différentes macromolécules peuvent s’assembler en complexes plus grands, souvent nécessaires à l’activité biologique.

Les glucides

Articles principaux: Glucides, monosaccharide, disaccharide et polysaccharide

Deux des principales fonctions des glucides sont le stockage d’énergie et la structure. L’un des sucres courants connus sous le nom de glucose est les glucides, mais tous les glucides ne sont pas des sucres. Il y a plus de glucides sur Terre que tout autre type connu de biomolécule; ils sont utilisés pour stocker l’énergie et les informations génétiques, ainsi que pour jouer un rôle important dans les interactions et les communications de cellule à cellule.

Le type de glucide le plus simple est un monosaccharide, qui, entre autres propriétés, contient du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène, principalement dans un rapport de 1: 2: 1 (formule généralisée CnH2nOn, où n est au moins 3). Le glucose (C6H12O6) est l’un des glucides les plus importants; d’autres comprennent le fructose (C6H12O6), le sucre communément associé au goût sucré des fruits, [a] et le désoxyribose (C5H10O4), un composant de l’ADN. Un monosaccharide peut basculer entre une forme acyclique (à chaîne ouverte) et une forme cyclique. La forme à chaîne ouverte peut être transformée en un cycle d’atomes de carbone ponté par un atome d’oxygène créé à partir du groupe carbonyle d’une extrémité et du groupe hydroxyle d’une autre. La molécule cyclique a un groupe hémiacétal ou hémicétal, selon que la forme linéaire est un aldose ou un cétose.

Dans ces formes cycliques, le cycle a généralement 5 ou 6 atomes. Ces formes sont appelées respectivement furanoses et pyranoses – par analogie avec le furane et le pyrane, les composés les plus simples avec le même cycle carbone-oxygène (bien qu’ils n’aient pas les doubles liaisons carbone-carbone de ces deux molécules). Par exemple, l’aldohexose glucose peut former une liaison hémiacétal entre l’hydroxyle sur le carbone 1 et l’oxygène sur le carbone 4, donnant une molécule avec un cycle à 5 chaînons, appelée glucofuranose. La même réaction peut avoir lieu entre les carbones 1 et 5 pour former une molécule à cycle à 6 chaînons, appelée glucopyranose. Les formes cycliques avec un anneau à 7 atomes appelés heptoses sont rares.

Deux monosaccharides peuvent être réunis par une liaison glycosidique ou éther en un disaccharide par une réaction de déshydratation au cours de laquelle une molécule d’eau est libérée. La réaction inverse dans laquelle la liaison glycosidique d’un disaccharide est rompue en deux monosaccharides est appelée hydrolyse. Le disaccharide le plus connu est le saccharose ou sucre ordinaire, qui consiste en une molécule de glucose et une molécule de fructose réunies. Un autre disaccharide important est le lactose présent dans le lait, composé d’une molécule de glucose et d’une molécule de galactose. Le lactose peut être hydrolysé par la lactase et une carence en cette enzyme entraîne une intolérance au lactose.

Lorsque quelques monosaccharides (environ trois à six) sont joints, on parle d’oligosaccharide (oligo-signifiant «peu»). Ces molécules ont tendance à être utilisées comme marqueurs et signaux, ainsi qu’à d’autres utilisations. [36] De nombreux monosaccharides réunis forment un polysaccharide. Ils peuvent être réunis en une longue chaîne linéaire, ou ils peuvent être ramifiés. Deux des polysaccharides les plus courants sont la cellulose et le glycogène, tous deux constitués de monomères de glucose répétés. La cellulose est un composant structurel important des parois cellulaires des plantes et le glycogène est utilisé comme une forme de stockage d’énergie chez les animaux.

Le sucre peut être caractérisé en ce qu’il a des extrémités réductrices ou non réductrices. Une extrémité réductrice d’un glucide est un atome de carbone qui peut être en équilibre avec la forme aldéhyde à chaîne ouverte (aldose) ou céto (cétose). Si la jonction des monomères a lieu au niveau d’un tel atome de carbone, le groupe hydroxy libre de la forme pyranose ou furanose est échangé avec une chaîne latérale OH d’un autre sucre, donnant un acétal complet. Cela empêche l’ouverture de la chaîne vers la forme aldéhyde ou céto et rend le résidu modifié non réducteur. Le lactose contient une extrémité réductrice au niveau de son fragment glucose, tandis que le fragment galactose forme un acétal complet avec le groupe C4-OH du glucose. Le saccharose n’a pas d’extrémité réductrice en raison de la formation complète d’acétal entre le carbone aldéhyde du glucose (C1) et le carbone céto du fructose (C2).

Lipides

Articles principaux: Lipides, glycérol et acides gras

Structures de certains lipides courants. Au sommet se trouvent le cholestérol et l’acide oléique. La structure médiane est un triglycéride composé de chaînes oléoyle, stéaroyle et palmitoyle attachées à un squelette glycérol. En bas se trouve le phospholipide commun, la phosphatidylcholine. [38]
Les lipides comprennent une gamme diversifiée de molécules et, dans une certaine mesure, constituent un piège pour les composés d’origine biologique relativement insolubles dans l’eau ou non polaires, notamment les cires, les acides gras, les phospholipides dérivés d’acides gras, les sphingolipides, les glycolipides et les terpénoïdes (par exemple, les rétinoïdes et les stéroïdes. ). Certains lipides sont des molécules aliphatiques linéaires à chaîne ouverte, tandis que d’autres ont des structures cycliques. Certains sont aromatiques (avec une structure cyclique [anneau] et plane [plate]) tandis que d’autres ne le sont pas. Certains sont flexibles, tandis que d’autres sont rigides.

Les lipides sont généralement fabriqués à partir d’une molécule de glycérol combinée à d’autres molécules. Dans les triglycérides, le groupe principal des lipides en vrac, il y a une molécule de glycérol et trois acides gras. Les acides gras sont considérés comme le monomère dans ce cas, et peuvent être saturés (pas de double liaison dans la chaîne carbonée) ou insaturés (une ou plusieurs doubles liaisons dans la chaîne carbonée).

La plupart des lipides ont un caractère polaire en plus d’être largement non polaires. En général, la majeure partie de leur structure est apolaire ou hydrophobe («craignant l’eau»), ce qui signifie qu’elle n’interagit pas bien avec les solvants polaires comme l’eau. Une autre partie de leur structure est polaire ou hydrophile (« aimant l’eau ») et aura tendance à s’associer avec des solvants polaires comme l’eau. Cela en fait des molécules amphiphiles (ayant à la fois des parties hydrophobes et hydrophiles). Dans le cas du cholestérol, le groupe polaire est un simple –OH (hydroxyle ou alcool). Dans le cas des phospholipides, les groupes polaires sont considérablement plus grands et plus polaires, comme décrit ci-dessous.

Les lipides font partie intégrante de notre alimentation quotidienne. La plupart des huiles et produits laitiers que nous utilisons pour cuisiner et manger comme le beurre, le fromage, le ghee, etc., sont composés de graisses. Les huiles végétales sont riches en divers acides gras polyinsaturés (AGPI). Les aliments contenant des lipides subissent une digestion dans le corps et sont décomposés en acides gras et en glycérol, qui sont les produits finaux de dégradation des graisses et des lipides. Les lipides, en particulier les phospholipides, sont également utilisés dans divers produits pharmaceutiques, soit comme co-solubilisants (par exemple, dans les perfusions parentérales) ou bien comme composants de support de médicament (par exemple, dans un liposome ou un transferome).

Protéines

Articles principaux: protéines et acides aminés

La structure générale d’un acide α-aminé, avec le groupe amino à gauche et le groupe carboxyle à droite.

Les protéines sont de très grosses molécules – macro-biopolymères – fabriquées à partir de monomères appelés acides aminés. Un acide aminé consiste en un atome de carbone alpha attaché à un groupe amino, -NH2, un groupe acide carboxylique, -COOH (bien que ceux-ci existent en -NH3 + et -COO- dans des conditions physiologiques), un simple atome d’hydrogène et une chaîne latérale communément désigné par « –R ». La chaîne latérale « R » est différente pour chaque acide aminé dont il existe 20 standards. C’est ce groupe « R » qui rend chaque acide aminé différent, et les propriétés des chaînes latérales influencent grandement la conformation tridimensionnelle globale d’une protéine. Certains acides aminés ont des fonctions par eux-mêmes ou sous une forme modifiée; par exemple, le glutamate fonctionne comme un neurotransmetteur important. Les acides aminés peuvent être joints via une liaison peptidique. Dans cette synthèse de déshydratation, une molécule d’eau est éliminée et la liaison peptidique relie l’azote du groupe amino d’un acide aminé au carbone du groupe acide carboxylique de l’autre. La molécule résultante est appelée un dipeptide, et de courts segments d’acides aminés (généralement moins de trente) sont appelés peptides ou polypeptides. Des étirements plus longs méritent les protéines du titre. A titre d’exemple, la protéine importante du sérum sanguin, l’albumine, contient 585 résidus d’acides aminés.

Acides aminés génériques (1) sous forme neutre, (2) tels qu’ils existent physiologiquement, et (3) réunis sous forme de dipeptide.

Un schéma de l’hémoglobine. Les rubans rouges et bleus représentent la protéine globine; les structures vertes sont les groupes hème.
Les protéines peuvent avoir des rôles structurels et / ou fonctionnels. Par exemple, les mouvements des protéines actine et myosine sont finalement responsables de la contraction du muscle squelettique. Une propriété de nombreuses protéines est qu’elles se lient spécifiquement à une certaine molécule ou classe de molécules – elles peuvent être extrêmement sélectives dans ce qu’elles se lient. Les anticorps sont un exemple de protéines qui se fixent à un type spécifique de molécule. Les anticorps sont composés de chaînes lourdes et légères. Deux chaînes lourdes seraient liées à deux chaînes légères par des liaisons disulfure entre leurs acides aminés. Les anticorps sont spécifiques grâce à une variation basée sur des différences dans le domaine N-terminal.

Le test ELISA (enzyme-linked immunosorbent assay), qui utilise des anticorps, est l’un des tests les plus sensibles que la médecine moderne utilise pour détecter diverses biomolécules. Cependant, les protéines les plus importantes sont probablement les enzymes. Pratiquement chaque réaction dans une cellule vivante nécessite une enzyme pour abaisser l’énergie d’activation de la réaction. Ces molécules reconnaissent des molécules réactives spécifiques appelées substrats; ils catalysent alors la réaction entre eux. En abaissant l’énergie d’activation, l’enzyme accélère cette réaction d’un taux de 1011 ou plus; une réaction qui prendrait normalement plus de 3 000 ans pour se terminer spontanément pourrait prendre moins d’une seconde avec une enzyme. L’enzyme elle-même n’est pas utilisée dans le processus et est libre de catalyser la même réaction avec un nouvel ensemble de substrats. En utilisant divers modificateurs, l’activité de l’enzyme peut être régulée, permettant le contrôle de la biochimie de la cellule dans son ensemble.

La structure des protéines est traditionnellement décrite dans une hiérarchie de quatre niveaux. La structure primaire d’une protéine consiste en sa séquence linéaire d’acides aminés; par exemple, « alanine-glycine-tryptophane-sérine-glutamate-asparagine-glycine-lysine-… ». La structure secondaire concerne la morphologie locale (la morphologie étant l’étude de la structure). Certaines combinaisons d’acides aminés auront tendance à s’enrouler dans une bobine appelée hélice α ou dans une feuille appelée feuille β; certaines a-hélices peuvent être vues dans le schéma d’hémoglobine ci-dessus. La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle entière de la protéine. Cette forme est déterminée par la séquence des acides aminés. En fait, un seul changement peut changer toute la structure. La chaîne alpha de l’hémoglobine contient 146 résidus d’acides aminés; la substitution du résidu glutamate en position 6 par un résidu valine modifie tellement le comportement de l’hémoglobine qu’il en résulte une drépanocytose. Enfin, la structure quaternaire concerne la structure d’une protéine avec plusieurs sous-unités peptidiques, comme l’hémoglobine avec ses quatre sous-unités. Toutes les protéines n’ont pas plus d’une sous-unité.

Les protéines ingérées sont généralement décomposées en acides aminés simples ou en dipeptides dans l’intestin grêle, puis absorbées. Ils peuvent ensuite être joints pour former de nouvelles protéines. Les produits intermédiaires de la glycolyse, du cycle de l’acide citrique et de la voie du pentose phosphate peuvent être utilisés pour former les vingt acides aminés, et la plupart des bactéries et des plantes possèdent toutes les enzymes nécessaires pour les synthétiser. Les humains et les autres mammifères, cependant, ne peuvent en synthétiser que la moitié. Ils ne peuvent pas synthétiser l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine. Parce qu’ils doivent être ingérés, ce sont les acides aminés essentiels. Les mammifères possèdent les enzymes nécessaires pour synthétiser l’alanine, l’asparagine, l’aspartate, la cystéine, le glutamate, la glutamine, la glycine, la proline, la sérine et la tyrosine, les acides aminés non essentiels. Bien qu’ils puissent synthétiser l’arginine et l’histidine, ils ne peuvent pas en produire en quantités suffisantes pour les jeunes animaux en croissance, et ils sont donc souvent considérés comme des acides aminés essentiels.

Si le groupe amino est retiré d’un acide aminé, il laisse derrière lui un squelette carboné appelé acide α-céto. Les enzymes appelées transaminases peuvent facilement transférer le groupe amino d’un acide aminé (ce qui en fait un acide α-céto) à un autre acide α-céto (ce qui en fait un acide aminé). Ceci est important dans la biosynthèse des acides aminés, car pour de nombreuses voies, des intermédiaires d’autres voies biochimiques sont convertis en squelette d’acide α-céto, puis un groupe amino est ajouté, souvent par transamination. Les acides aminés peuvent ensuite être liés ensemble pour former une protéine.

Un processus similaire est utilisé pour décomposer les protéines. Il est d’abord hydrolysé en ses acides aminés composants. L’ammoniac libre (NH3), existant sous forme d’ion ammonium (NH4 +) dans le sang, est toxique pour les formes de vie. Une méthode appropriée pour l’excréter doit donc exister. Différentes tactiques ont évolué chez différents animaux, en fonction des besoins des animaux. Les organismes unicellulaires libèrent simplement l’ammoniac dans l’environnement. De même, les poissons osseux peuvent libérer de l’ammoniac dans l’eau où il est rapidement dilué. En général, les mammifères transforment l’ammoniac en urée, via le cycle de l’urée.

Afin de déterminer si deux protéines sont liées, ou en d’autres termes pour décider si elles sont homologues ou non, les scientifiques utilisent des méthodes de comparaison de séquences. Des méthodes telles que les alignements de séquences et les alignements structurels sont des outils puissants qui aident les scientifiques à identifier les homologies entre les molécules associées. La pertinence de trouver des homologies parmi les protéines va au-delà de la formation d’un modèle évolutif de familles de protéines. En trouvant à quel point deux séquences protéiques sont similaires, nous acquérons des connaissances sur leur structure et donc leur fonction.

Acides nucléiques

Articles principaux: acide nucléique, ADN, ARN et nucléotide

La structure de l’acide désoxyribonucléique (ADN), l’image montre les monomères en cours d’assemblage.

Les acides nucléiques, dits en raison de leur prévalence dans les noyaux cellulaires, est le nom générique de la famille des biopolymères. Ce sont des macromolécules biochimiques complexes de haut poids moléculaire qui peuvent transmettre des informations génétiques dans toutes les cellules vivantes et tous les virus. [2] Les monomères sont appelés nucléotides et chacun se compose de trois composants: une base hétérocyclique azotée (soit une purine ou une pyrimidine), un sucre pentose et un groupe phosphate.

Éléments structurels des constituants d’acide nucléique communs. Du fait qu’ils contiennent au moins un groupe phosphate, les composés marqués nucléoside monophosphate, nucléoside diphosphate et nucléoside triphosphate sont tous des nucléotides (pas simplement des nucléosides dépourvus de phosphate).

Les acides nucléiques les plus courants sont l’acide désoxyribonucléique (ADN) et l’acide ribonucléique (ARN). Le groupe phosphate et le sucre de chaque nucléotide se lient l’un à l’autre pour former le squelette de l’acide nucléique, tandis que la séquence de bases azotées stocke les informations. Les bases azotées les plus courantes sont l’adénine, la cytosine, la guanine, la thymine et l’uracile. Les bases azotées de chaque brin d’un acide nucléique formeront des liaisons hydrogène avec certaines autres bases azotées dans un brin complémentaire d’acide nucléique (semblable à une fermeture éclair). L’adénine se lie à la thymine et à l’uracile, la thymine se lie uniquement à l’adénine, et la cytosine et la guanine ne peuvent se lier qu’entre elles.

Outre le matériel génétique de la cellule, les acides nucléiques jouent souvent un rôle de seconds messagers, ainsi que de former la molécule de base de l’adénosine triphosphate (ATP), la principale molécule porteuse d’énergie trouvée dans tous les organismes vivants. En outre, les bases azotées possibles dans les deux acides nucléiques sont différentes: l’adénine, la cytosine et la guanine se trouvent à la fois dans l’ARN et l’ADN, tandis que la thymine ne se produit que dans l’ADN et l’uracile dans l’ARN.

Métabolisme

Les glucides comme source d’énergie

Article principal: métabolisme des glucides

Le glucose est une source d’énergie dans la plupart des formes de vie. Par exemple, les polysaccharides sont décomposés en leurs monomères par des enzymes (la glycogène phosphorylase élimine les résidus de glucose du glycogène, un polysaccharide). Les disaccharides comme le lactose ou le saccharose sont clivés en leurs deux composants monosaccharides.

Glycolyse (anaérobie)

Un diagramme récapitulatif des voies de glycolyse, montrant la conversion en plusieurs étapes du glucose en pyruvate. Chaque étape de la voie est catalysée par une enzyme unique.
Glucose G6P F6P F1,6BP GADP DHAP 1,3BPG 3PG 2PG PEP Pyruvate HK PGI PFK ALDO TPI GAPDH PGK PGM ENO PK Glycolyse
L’image ci-dessus contient des liens cliquables La voie métabolique de la glycolyse convertit le glucose en pyruvate via une série de métabolites intermédiaires. Chaque modification chimique est effectuée par une enzyme différente. Les étapes 1 et 3 consomment de l’ATP et les étapes 7 et 10 produisent de l’ATP. Étant donné que les étapes 6 à 10 se produisent deux fois par molécule de glucose, cela conduit à une production nette d’ATP.
Le glucose est principalement métabolisé par une voie très importante en dix étapes appelée glycolyse, dont le résultat net est de décomposer une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate. Cela produit également un filet de deux molécules d’ATP, la monnaie énergétique des cellules, ainsi que deux équivalents réducteurs de conversion du NAD + (nicotinamide adénine dinucléotide: forme oxydée) en NADH (nicotinamide adénine dinucléotide: forme réduite). Cela ne nécessite pas d’oxygène; si aucun oxygène n’est disponible (ou si la cellule ne peut pas utiliser d’oxygène), le NAD est restauré en convertissant le pyruvate en lactate (acide lactique) (par exemple, chez l’homme) ou en éthanol plus dioxyde de carbone (par exemple, dans la levure). D’autres monosaccharides comme le galactose et le fructose peuvent être convertis en intermédiaires de la voie glycolytique.

Aérobique

Dans les cellules aérobies avec suffisamment d’oxygène, comme dans la plupart des cellules humaines, le pyruvate est ensuite métabolisé. Il est converti de manière irréversible en acétyl-CoA, dégageant un atome de carbone en tant que déchet de dioxyde de carbone, générant un autre équivalent réducteur sous forme de NADH. Les deux molécules acétyl-CoA (à partir d’une molécule de glucose) entrent alors dans le cycle de l’acide citrique, produisant deux molécules d’ATP, six autres molécules de NADH et deux (ubi) quinones réduites (via FADH2 comme cofacteur lié à l’enzyme), et libérant le atomes de carbone restants sous forme de dioxyde de carbone. Les molécules de NADH et de quinol produites alimentent ensuite les complexes enzymatiques de la chaîne respiratoire, un système de transport d’électrons transférant les électrons finalement à l’oxygène et conservant l’énergie libérée sous la forme d’un gradient de protons sur une membrane (membrane mitochondriale interne chez les eucaryotes). Ainsi, l’oxygène est réduit en eau et les accepteurs d’électrons d’origine NAD + et quinone sont régénérés. C’est pourquoi les humains respirent de l’oxygène et expirent du dioxyde de carbone. L’énergie libérée du transfert des électrons des états à haute énergie dans le NADH et le quinol est d’abord conservée sous forme de gradient de proton et convertie en ATP via l’ATP synthase. Cela génère 28 molécules d’ATP supplémentaires (24 à partir du 8 NADH + 4 des 2 quinols), totalisant 32 molécules d’ATP conservées par glucose dégradé (deux issues de la glycolyse + deux du cycle du citrate). [44] Il est clair que l’utilisation de l’oxygène pour oxyder complètement le glucose fournit à un organisme beaucoup plus d’énergie que toute caractéristique métabolique indépendante de l’oxygène, et on pense que c’est la raison pour laquelle la vie complexe n’est apparue qu’après que l’atmosphère terrestre a accumulé de grandes quantités d’oxygène.

Gluconéogenèse

Article principal: Gluconéogenèse

Chez les vertébrés, les muscles squelettiques qui se contractent vigoureusement (pendant l’haltérophilie ou le sprint, par exemple) ne reçoivent pas suffisamment d’oxygène pour répondre à la demande d’énergie, et ils passent donc au métabolisme anaérobie, convertissant le glucose en lactate. La combinaison de glucose d’origine non glucidique, comme les graisses et les protéines. Cela ne se produit que lorsque les réserves de glycogène dans le foie sont épuisées. La voie est une inversion cruciale de la glycolyse du pyruvate au glucose et peut utiliser de nombreuses sources telles que les acides aminés, le glycérol et le cycle de Krebs. Le catabolisme des protéines et des graisses à grande échelle se produit généralement lorsque les personnes souffrent de famine ou de certains troubles endocriniens. [45] Le foie régénère le glucose, en utilisant un processus appelé gluconéogenèse. Ce processus n’est pas tout à fait le contraire de la glycolyse, et nécessite en fait trois fois la quantité d’énergie acquise par la glycolyse (six molécules d’ATP sont utilisées, comparées aux deux gagnées en glycolyse). De manière analogue aux réactions ci-dessus, le glucose produit peut alors subir une glycolyse dans les tissus qui ont besoin d’énergie, être stocké sous forme de glycogène (ou d’amidon dans les plantes), ou être converti en d’autres monosaccharides ou assemblé en di- ou oligosaccharides. Les voies combinées de la glycolyse pendant l’exercice, le passage du lactate via la circulation sanguine vers le foie, la gluconéogenèse ultérieure et la libération de glucose dans la circulation sanguine s’appellent le cycle de Cori. [46]

Relation avec d’autres sciences biologiques «à l’échelle moléculaire»

Les chercheurs en biochimie utilisent des techniques spécifiques natives de la biochimie, mais les combinent de plus en plus avec des techniques et des idées développées dans les domaines de la génétique, de la biologie moléculaire et de la biophysique. Il n’y a pas de frontière définie entre ces disciplines. La biochimie étudie la chimie nécessaire à l’activité biologique des molécules, la biologie moléculaire étudie leur activité biologique, la génétique étudie leur hérédité, qui se trouve être portée par leur génome. Ceci est illustré dans le schéma suivant qui représente une vue possible des relations entre les champs:

  • La biochimie est l’étude des substances chimiques et des processus vitaux se produisant dans les organismes vivants. Les biochimistes se concentrent fortement sur le rôle, la fonction et la structure des biomolécules. L’étude de la chimie derrière les processus biologiques et la synthèse de molécules biologiquement actives sont des exemples de biochimie. La biochimie étudie la vie au niveau atomique et moléculaire.
  • La génétique est l’étude de l’effet des différences génétiques dans les organismes. Cela peut souvent être déduit de l’absence d’un composant normal (par exemple un gène). L’étude des «mutants» – organismes dépourvus d’un ou plusieurs composants fonctionnels par rapport au phénotype dit «sauvage» ou normal. Les interactions génétiques (épistasies) peuvent souvent confondre des interprétations simples de telles études «knock-out».
  • La biologie moléculaire est l’étude des fondements moléculaires des processus de réplication, de transcription, de traduction et de fonction cellulaire. Le dogme central de la biologie moléculaire où le matériel génétique est transcrit en ARN puis traduit en protéine, bien qu’extrêmement simplifié, constitue toujours un bon point de départ pour comprendre le domaine. L’image a été révisée à la lumière des nouveaux rôles émergents pour l’ARN. La biologie moléculaire étudie la vie au niveau moléculaire et cellulaire
  • La «biologie chimique» cherche à développer de nouveaux outils basés sur de petites molécules qui permettent une perturbation minimale des systèmes biologiques tout en fournissant des informations détaillées sur leur fonction. En outre, la biologie chimique utilise des systèmes biologiques pour créer des hybrides non naturels entre des biomolécules et des dispositifs synthétiques (par exemple des capsides virales vidées qui peuvent délivrer une thérapie génique ou des molécules médicamenteuses).

Extrémophiles

Les extrémophiles sont des micro-organismes qui vivent dans des conditions extrêmes, dont certains peuvent fournir des exceptions ou des variations à certaines des lois naturelles citées ci-dessus. Par exemple, en juillet 2019, une étude scientifique de Kidd Mine au Canada a découvert des organismes respirant le soufre qui vivent à 7900 pieds sous la surface et absorbent le soufre au lieu de l’oxygène pour faciliter la respiration cellulaire. Ces organismes sont également remarquables en raison de la consommation de roches telles que la pyrite comme source de nourriture régulière. [47] [48] [49]

L’ADN polymérase de la bactérie thermophile Thermus aquaticus, extraite en 1968 et nommée Taq polymérase, est un réplicateur d’ADN biochimique résistant aux températures relativement élevées (50-80 ° C), ce qui a permis aux biologistes moléculaires de soulager les complications de la PCR (Polymerase Chain Réaction).

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