Protéine

Les protéines sont de grandes biomolécules, ou macromolécules, constituées d’une ou plusieurs longues chaînes de résidus d’acides aminés. Les protéines remplissent une vaste gamme de fonctions au sein des organismes, y compris la catalyse des réactions métaboliques, la réplication de l’ADN, la réponse aux stimuli, la structure des cellules et des organismes et le transport des molécules d’un endroit à un autre. Les protéines diffèrent les unes des autres principalement par leur séquence d’acides aminés, qui est dictée par la séquence nucléotidique de leurs gènes, et qui entraîne généralement le repliement des protéines dans une structure 3D spécifique qui détermine son activité.

Une chaîne linéaire de résidus d’acides aminés est appelée polypeptide. Une protéine contient au moins un long polypeptide. Les polypeptides courts, contenant moins de 20 à 30 résidus, sont rarement considérés comme des protéines et sont communément appelés peptides, ou parfois oligopeptides. Les résidus d’acides aminés individuels sont liés ensemble par des liaisons peptidiques et des résidus d’acides aminés adjacents. La séquence des résidus d’acides aminés dans une protéine est définie par la séquence d’un gène, qui est codée dans le code génétique. En général, le code génétique spécifie 20 acides aminés standard; mais dans certains organismes, le code génétique peut inclure la sélénocystéine et – dans certaines archées – la pyrrolysine. Peu de temps après ou même pendant la synthèse, les résidus dans une protéine sont souvent modifiés chimiquement par modification post-traductionnelle, ce qui altère les propriétés physiques et chimiques, le repliement, la stabilité, l’activité et finalement la fonction des protéines. Certaines protéines ont des groupes non peptidiques attachés, qui peuvent être appelés groupes prothétiques ou cofacteurs. Les protéines peuvent également travailler ensemble pour atteindre une fonction particulière, et elles s’associent souvent pour former des complexes protéiques stables.

Une fois formées, les protéines n’existent que pendant une certaine période et sont ensuite dégradées et recyclées par la machinerie cellulaire à travers le processus de renouvellement des protéines. La durée de vie d’une protéine est mesurée en termes de demi-vie et couvre une large gamme. Ils peuvent exister pendant des minutes ou des années avec une durée de vie moyenne de 1 à 2 jours dans les cellules de mammifères. Les protéines anormales ou mal repliées sont dégradées plus rapidement soit parce qu’elles sont ciblées pour la destruction, soit parce qu’elles sont instables.

Comme d’autres macromolécules biologiques telles que les polysaccharides et les acides nucléiques, les protéines sont des éléments essentiels des organismes et participent à pratiquement tous les processus au sein des cellules. De nombreuses protéines sont des enzymes qui catalysent les réactions biochimiques et sont essentielles au métabolisme. Les protéines ont également des fonctions structurelles ou mécaniques, telles que l’actine et la myosine dans le muscle et les protéines dans le cytosquelette, qui forment un système d’échafaudage qui maintient la forme cellulaire. D’autres protéines sont importantes dans la signalisation cellulaire, les réponses immunitaires, l’adhésion cellulaire et le cycle cellulaire. Chez les animaux, les protéines sont nécessaires dans l’alimentation pour fournir les acides aminés essentiels qui ne peuvent pas être synthétisés. La digestion décompose les protéines pour une utilisation dans le métabolisme.

Les protéines peuvent être purifiées à partir d’autres composants cellulaires en utilisant une variété de techniques telles que l’ultracentrifugation, la précipitation, l’électrophorèse et la chromatographie; l’avènement du génie génétique a rendu possible un certain nombre de méthodes pour faciliter la purification. Les méthodes couramment utilisées pour étudier la structure et la fonction des protéines comprennent l’immunohistochimie, la mutagenèse dirigée, la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire et la spectrométrie de masse.

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